蛋白质通过其结构的变化在人体内传递信息和信号。例如，二号站平台与目标蛋白质结合的激素会引起结构变化，进而为蛋白质表面的其他蛋白质打开新的结合位点。

 

研究人员将这种不同的、遥远的结合位点的结合称为变构。这种耦合的中断导致信号不能被传递。

 

这可以通过为此目的专门设计的分子来实现，从而获得止痛剂或化疗药物的药理作用。为了有选择地设计这样的分子，科学家需要更多地了解变构作用的可能机制。

 

格哈德博士教授领导的研究小组从生物分子动态组物理研究所的弗莱堡大学的博士和教授彼得·哈姆大学化学研究所的苏黎世瑞士提供重要的见解的分子细节变构效应在PNAS杂志上。

 

研究人员跟踪了测试蛋白PDZ2中由肽配体结合引起的时间分解变构变化。

 

为此，苏黎世大学的研究小组进行了时间分辨振动光谱学研究，而弗莱堡大学的物理学家使用图宾根的bwHPC星团BinAC在原子水平上模拟了相应的变化。

 

这种结合使得科学家们能够理解配体结合模式的改变是如何以原子的分辨率和从皮秒到微秒的时间范围通过蛋白质引起蛋白质结构的改变的。

 

对蛋白质信号转导的实时观察表明，2号站变构是基于蛋白质结构和动力学的变化，这表现为层次动力学，其中结构变化的时间大约是之前变化的10倍。